« 18 »  01  20 15 г.




Биологические свойства белков

Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков инсулины разных животных — Биологическая химия iFREEstore Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков инсулины разных животных Анализ данных о первичной структуре белков позволяет сделать следующие общие выводы. Первичная структура белков уникальна и детерминирована генетически. Каждый индивидуальный гомогенный белок характеризуется уникальной последовательностью аминокислот: частота замены аминокислот приводит не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических свойств и биологических функций. Стабильность первичной структуры обеспечивается в основном главновалентными пептидными связями; возможно участие небольшого числа дисульфидных связей. В полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные комбинации аминокислот; в полипептидах относительно редки повторяющиеся последовательности. В некоторых ферментах, обладающих близкими каталитическими свойствами, встречаются идентичные пептидные структуры, содержащие неизменные инвариантные участки и вариабельные последовательности аминокислот, особенно в областях их активных центров. Этот принцип структурного подобия наиболее типичен для ряда протеолитических ферментов: трипсина, химотрипсина и др. В первичной структуре полипептидной цепи детерминированы вторичная, третичная и четвертичная структуры белковой молекулы, определяющие ее общую пространственную конформацию. Первичная структура инсулина у разных биологических видов несколько различается, как различается и его важность в регуляции обмена углеводов. Наиболее близким к человеческому является инсулин свиньи, который различается с ним всего одним аминокислотным остатком: в 30 положении B-цепи свиного инсулина расположен аланин, а в инсулине человека —треонин; бычий инсулин отличается тремя аминокислотными остатками. Обмен веществ в организме человека. Вопросы на экзамен и Ответы. Эта тема принадлежит разделу: Обмен веществ в организме человека. Вопросы на экзамен и Ответы. Похожие материалы: Истинный медик — это человек, наделенный сверх меры такими добродетелями, как сочувствие, сопережевание, милосердие. Ведь чтобы вылечить больного, врач должен «прочувствовать» всю его боль. Курсовая работа по дисциплине «Материаловедение». Тема: Упрочнение углеродистой конструкционной стали Ст3. График термичсекой обработка Особенности журналистского творчества как профессиональной деятельности. Стадии создания журналистского произведения. Выразительные средства как носитель информации и способ организации журналистского текста.Молекула белка построена из одной или нескольких полипептидных цепочек, иногда замкнутых в кольца при помощи пептидных, дисульфидных или других связей и соединенных между. Пептидные цепочки обычно закручены в спирали и часто соединены в более крупные агрегаты. Так, молекула панкреатической рибонуклеазы состоит из одной полипептидной цепочки, содержащей 124 аминокислотных остатка, последовательность которых установлена; четыре пары остатков цистеина, занимающих соответственно 26-е и 84-е, 40-е и 96-е, 58-е и 110-е, 65-е и 72-е места в полипептидной цепи, соединены дисульфидными связями, образуя остатки цистина и складки полипептидной цепи. Последовательность аминокислот в полипептидной цепочке определяет первичную структуру белка. Пространственно полипептидные цепочки расположены в виде определенных спиралей, конфигурация которых удерживается при помощи так называемых водородных связей. Из таких спиралей наиболее распространена α-спираль, в которой 3,7 аминокислотных остатка приходится на один виток. Это пространственное расположение цепочки называют вторичной структурой белка. Отдельные участки полипептидных цепей могут быть соединены между собой дисульфидными или другими связями, как это имеет место в молекуле рибонуклеазы между 4 парами остатков цистеина, благодаря чему вся цепочка может быть свернута в клубок или иметь определенную сложную конфигурацию. Это складывание или закручивание спирали, имеющей вторичную структуру, называют третичной структурой. Наконец, образование агрегатов между частицами, имеющими третичную структуру, рассматривают как четвертичную структуру белка. Первичная структура является основой белковой молекулы и часто определяет биологические свойства белка, а также вторичную и третичную его структуры. С другой стороны, растворимость белка и многие его физико-химические и биологические свойства зависят от вторичной и третичной структур. Наличие структур высшего порядка не обязательно: они могут обратимо появляться исчезать. В ряде случаев переход из глобулярного в фибриллярное состояние обратим. Например, белок мышечных волокон актомиозин при изменении концентрации солей в растворе легко переходит из фибриллярной в глобулярную форму и обратно. Денатурация белка сопровождается потерей белком нативных свойств биологической активности, растворимости. Денатурация происходит при нагревании растворов С другой стороны, осаждение Копирование без прямой гиперссылки на источник запрещено. Информация на сайте не предназначена для самолечения!




Сергей Часовитин

Иногда вязкость белкового раствора увеличивается настолько, что он теряет текучесть и переходит в гелеобразное состояние. Электролитические свойства белков обусловлены тем, что в основной среде молекулы ведут себя как полианионы с отрицательным, а в кислой среде - с положительным суммарным зарядом.